標題選擇凝膠的方法

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1.測定－－－－－－分子量、PI
        當目標蛋白的物理特性如分子量、PI等都不清楚時，可用PAGE電泳方法或層析方法加以測定。分離范圍廣闊的Superose HR預裝柱很適合測定未知蛋白的分子量。用少量離子交換介質在多個含不同PH緩沖液的試管中，可簡易地測出PI，并選擇純化用緩沖液的最佳PH。
      2.選擇－－－－－－層析方法

      若對目標蛋白的特性或樣品成分不太了解，可嘗試幾種不同的純化方法：
一] 使用最通用的凝膠過濾方法，選擇分離范圍廣闊的介質如Superose、Sephacryl HR依據分子量將樣品分成不同組份。
二] 用含專一配體或抗體的親和層析介質結合目標蛋白。亦可用各種活化偶聯介質偶聯目標蛋白的底物、受體等自制親和介質，再用以結合目標蛋白。一步即可得到高純度樣品。
三] 體積大的樣品，往往使用離子交換層析加以濃縮及粗純化。高鹽洗脫的樣品，可再用疏水層析純化。疏水層析利用高鹽吸附、低鹽洗脫的原理，洗脫樣品又可直接上離子交換等吸附性層析。兩種方法常被交替使用于純化流程中。
       3.純化－－－－－－大量粗品
處理大量原液時，為避免堵塞柱子，一般使用sepharose big beads、sepharoseXL、sepharose fast flow等大顆粒離子交換介質。擴張柱床吸附技術利用多種STREAMLINE介質，直接從含破碎細胞或組織萃取物的發酵液中俘獲蛋白。將離心、超濾、初純化結合為一。提高回收率，縮短純化周期。
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